Protein-enzym: rolle egenskapene, er funksjonen av protein enzymer i kroppen

I hver levende celle er det et sett av kjemiske reaksjoner. Enzymer (enzymer) - proteiner med spesifikke og meget viktige funksjoner. De kalles biocatalysts. Den viktigste funksjon av enzymer i kroppen er å akselerere biokjemiske reaksjoner. Utgangsmaterialene, som er katalysert av interaksjonen av disse molekylene kalles substrater, og den endelige forbindelse - produkter.

I naturen, enzymer er proteiner fungerer bare i levende systemer. Men i moderne bioteknologi, Clinical Diagnostics, farmasi og medisin brukes rensede enzymer eller deres komplekser, samt ytterligere komponenter som er nødvendige for drift av systemet og datavisualisering for forskeren.

Den biologiske betydning og egenskaper av enzymer

Uten disse molekylene levende organisme kunne ikke fungere. Alle livsprosesser arbeider harmonisk takket være enzymer. Hovedfunksjonen av protein enzymer i kroppen - reguleringen av metabolisme. Uten dem, kan det ikke være normal metabolisme. Regulering av aktiviteten av molekylene finner sted under påvirkning av aktivatorer (induktorer) eller inhibitorer. Kontroll benyttes ved forskjellige nivåer av protein-syntese. Han har også "fungerer" i forhold til ferdig molekyl.

De viktigste egenskapene til proteinenzymer - spesifisitet for et spesielt substrat. Og følgelig evnen til å katalysere den eneste eller mindre en serie av reaksjoner. Vanligvis er disse prosesser er reversible. For utførelsen av begge funksjoner ansvarlige ett enzym. Men det er ikke alt.

Rollen av enzymer er avgjørende. Uten dem, ingen biokjemiske reaksjoner finne sted. Ved virkningen av enzymer, reagenser er det mulig å overvinne aktiverings barrieren uten betydelig forbruk av energi. I kroppen, er det ingen mulighet for å varme opp en temperatur over 100 ° C, eller bruk av kjemiske aggressive stoffer som lab. Protein-enzym bindes til substratet. I den bundne tilstand er modifisert, fulgt av frigjøring av den sistnevnte. Dette er fordi alle de katalysatorer benyttes i kjemisk syntese.

Hva nivåer av organisering av molekylet-enzymet protein?

Vanligvis disse molekylene har et tertiært (globul) eller en kvartær (flere sammenkoblede globuler) av proteinstruktur. Først blir de syntetisert på en lineær måte. Og deretter brette inn den ønskede struktur. For å sikre at aktiviteten av biokatalysatoren krever en viss struktur.

Enzymer så vel som andre proteiner blir ødelagt ved oppvarming, ekstreme verdier av pH, aggressive kjemiske forbindelser.

Ytterligere egenskaper av enzymer

Blant disse funksjonene er følgende komponenter:

1. Stereospesifisi - dannelsen av bare ett produkt.
2. Regioselektivitet - bryte den kjemiske binding eller gruppen modifikasjon bare på ett sted.
3. Kjemoselektivitet - katalyse bare ett reaksjon.

fungerer spesielt

Nivået av enzymet spesifisitet varierer. Imidlertid kan ethvert enzym alltid aktiv på et spesielt substrat eller gruppe av forbindelser med struktur. Ikke-proteinholdige katalysatorer utviser ikke denne egenskapen. Spesifisitet målte bindingskonstant (mol / l), som kan være opp til 10 ^-10 mol / l. Arbeide aktivt enzym rask. Ett molekyl katalyserer de tusenvis-millioner instruksjoner per sekund. Graden av akselerasjon av biokjemiske reaksjoner signifikant (1000-100,000 ganger) høyere enn de konvensjonelle katalysatorer.

Virkningen av enzymene er bygget på flere mekanismer. Den enkleste samvirkningen forekommer med ett molekyl av substrat, etterfulgt av dannelsen av produktet. De fleste enzymer kan bindes 2-3 forskjellige molekyler reagerer. For eksempel, overføring av et atom eller gruppe fra en forbindelse til en annen, eller en dobbelt substitusjon på en "ping-pong". I disse reaksjonene kobler vanligvis en substrat, og den andre funksjonelle gruppe er forbundet ved hjelp av enzymet.

Studiet av enzymet virkningsmekanisme finner sted på en måte:

1. Bestemmelse av mellom- og sluttprodukter.
2. Studier av strukturen og geometrien av de funksjonelle grupper binder seg til substratet og gir en høy reaksjonshastighet.
3. Mutasjoner i genene av enzymet og bestemmelse av endringer i dens syntese og aktivitet.

Aktiv og bindingssete

Substratmolekyl mye mindre enn proteinet er et enzym. Derfor er det bindende grunn av et lite antall av funksjonelle grupper av biokatalysatoren. De danner det aktive setet, som består av et bestemt sett av aminosyrer. I komplekse proteiner i strukturen av den prostetiske gruppe liggende protein-natur, som også kan være en del av det aktive sentrum.

Det skal allokere en separat gruppe av enzymer. De har i molekylet inneholder koenzym permanent bindende molekyl og er unntatt fra den. Fullt utviklet protein enzym kalt holoenzym, og ved fjerning av en ko-faktor - apoenzymet. Som koenzymer ofte opptre vitaminer, metaller, derivater av nitrogenholdige baser (NAD - nikotinamid-adenindinukleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).

Bindingssete gir en spesifikk affinitet til substratet. På grunn av det dannet en stabil substrat-enzym-kompleks. Globulen struktur konstruert slik at den er på overflaten av den nisje (spalte eller utsparing) av en viss størrelse som gir binding av substratet. Denne sonen er vanligvis plassert i nærheten av det aktive området. For noen enzymer, det er områder for å få kontakt med kofaktorer eller metallioner.

konklusjon

Protein-enzymet spiller en viktig rolle i kroppen. Slike stoffer katalysere kjemiske reaksjoner er ansvarlig for metabolismen - metabolisme. I alle levende celler forekommer stadig flere hundre biokjemiske prosesser som involverer reduksjonsreaksjoner, spalting og syntesen av forbindelsene. Fortsetter oksydasjon av stoffer med en stor frigjøring av energi. Hun på sin side, er brukt på dannelsen av karbohydrater, proteiner, fett og deres komplekser. Spaltningsproduktene er strukturelle elementer som er nødvendige for syntese av organiske forbindelser.