Biokjemi enzymer. Struktur, egenskaper og funksjoner

Cellen av alle levende organismer, millioner av kjemiske reaksjoner foregår. Hver av dem er viktig, så det er viktig å opprettholde hastigheten på biologiske prosesser på et høyt nivå. Nesten hver reaksjonen katalysert av sin enzymet. Hva er enzymer? Hva er deres rolle i et bur?

Enzymer. definisjon

Begrepet "enzym" er avledet fra latin fermentum - surdeig. De kan også bli kalt enzymer fra det greske en Zyme - "i rykk og napp."

Enzymer - biologisk aktive stoffer, slik at en hvilken som helst reaksjon som finner sted i cellen, kan ikke klare seg uten dem. Disse forbindelser virker som katalysatorer. Følgelig må ethvert enzym to hovedegenskaper:

1) Enzym akselererer den biokjemiske reaksjon, men det er ikke forbrukes.

2) Verdien av likevektskonstanten ikke endres, men bare akselererer oppnåelse av denne verdi.

Enzymer fremskynde biokjemiske reaksjoner i tusenvis, og i noen tilfeller, en million ganger. Dette betyr at i fravær av enzymsystemet som alle intracellulære prosesser har praktisk talt stanset, og selve cellen dør. Derfor, er rollen til enzymer som aktive ingredienser høy.

En rekke enzymer som gjør det mulig å spre regulere cellemetabolismen. I alle kaskade av reaksjoner som tar del mange forskjellige klasser av enzymer. Biologiske katalysatorer har en høy selektivitet gjennom en bestemt konformasjon av molekylet. T. Å. I de fleste tilfeller enzymer er av proteinnatur, er de i tertiær eller kvaternær struktur. Årsaken er igjen spesifisiteten av molekylet.

Funksjonen av enzymer i cellen

Hovedoppgaven for enzymet - akselerasjonen tilsvarende reaksjon. Eventuelle kaskadeprosesser, ettersom dekomponering av hydrogenperoksyd og slutter glykolysen, krever tilstedeværelse av en biologisk katalysator.

Riktig drift av enzymer oppnådd høy spesifisitet til et spesifikt substrat. Dette betyr at katalysatoren kan bare akselerere viss reaksjon og ikke mer, selv svært lik. Ved den grad av spesifisitet for enzymet, er følgende grupper:

1) Enzymer med absolutt spesifisitet når katalysert med bare en enkelt reaksjon. For eksempel, fordøyer kollagenase kollagen, og maltase spalter maltose.

2) Enzymer med relativ spesifisitet. Dette omfatter stoffer som kan katalysere en viss klasse av reaksjoner, for eksempel, hydrolytisk spaltning.

biokatalysator begynner arbeidet med tilkobling av dets aktive sete til substratet. Samtidig snakke om komplementær interaksjon ligner på en lås og nøkkel. Dette refererer til en fullstendig kamp med substratet danner aktivt senter, som gjør det mulig å akselerere reaksjonen.

Det neste trinn består i løpet av reaksjonen. Dens øker hastigheten ved virkningen av enzymkomplekset. Til slutt, får vi enzymet, som er forbundet med reaksjonsproduktene.

Siste fasen - for å fjerne reaksjonsproduktene fra enzymet, hvoretter det aktive sted blir igjen fri for en annen operasjon.

Skjematisk kan arbeidet med enzymet på hvert trinn skrives som:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, hvor S - er underlaget, E - enzymet, og P - produkt.

klassifisering av enzymene

I menneskekroppen, kan du finne et stort antall enzymer. All kunnskap om sine funksjoner og arbeide ble systematisert, og som et resultat det var en felles klassifisering, hvor du enkelt kan finne ut hva som er en spesiell katalysator. Her er seks grunnleggende klasser av enzymer, samt noen eksempler på undergrupper.

1. Oksidoreduktase.

Enzymer i denne klassen kata redoksreaksjoner. gjenvunnet totalt 17 undergrupper. Oksidoreduktaser er vanligvis ikke-proteindelen tilgjengelig vitamin eller heme.

Blant de oxidoreductases er ofte funnet følgende undergrupper:

a) dehydrogenase. Biokjemi-dehydrogenase-enzym spalte hydrogenatomer og overføre den til et annet substrat. Denne undergruppen er mest vanlig i reaksjonene til respirasjon, fotosyntese. Som en del av dehydrogenase er nødvendigvis er til stede i form av koenzymet NAD / NADH eller flavoproteins FAD / FMN. Ofte er det metallioner. Eksempler inkluderer enzymer slik som tsitohromreduktazy, pyruvat dehydrogenase, isocitrat dehydrogenase, og også mange leverenzymer (laktat dehydrogenase, glutamat dehydrogenase, og D. osv.).

b) oksidase. En rekke enzymer som katalyserer tilsetning av oksygen til hydrogen, slik at reaksjonsproduktene kan være vann eller hydrogenperoksid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Eksempler på enzymene cytokrom oksidase, tyrosinase.

c) peroksidase og katalase - enzymer som katalyserer nedbrytningen H ₂ O ₂ til vann og oksygen.

g) oksygenase. Disse biokatalysatorene akselerere oksygen feste til underlaget. Dofamingidroksilaza - ett av eksemplene på slike enzymer.

2. transferaser.

Målenzymer i denne gruppen er overføring av radikaler fra substansen i donor substans til mottakeren.

a) metyltransferase. DNA-metyltransferase - nøkkelenzymer som styrer prosessen med DNA-replikasjon. Metylering nukleotider spiller en viktig rolle i reguleringen av nukleinsyre arbeid.

b) acyltransferase. Enzymer fra denne undergruppe er transportert fra ett molekyl til en annen acylgruppe. Eksempler acyltransferases: lecithin-kolesterol-acyltransferase (bærer funksjonell gruppe med en fettsyre på kolesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylgruppe overføres til lysofosfatidylcholin).

c) leveraminotransferaser - enzymer som er involvert i omdannelsen av aminosyrer. Eksempler på enzymer alaninaminotransferase som katalyserer syntesen av alanin fra pyruvat og glutamat ved å overføre en aminogruppe.

g) fosfotransferase. Enzymer katalyserer tilsetningen av denne undergruppe av fosfatgruppen. Et annet navn fosfotransferase kinase, er mer vanlig. Eksempler inkluderer enzymer slik som heksokinase og aspartat, som er festet til heksose-fosfat residiene (hovedsakelig glukose), og asparaginsyre , respektivt.

3. Hydrolases - en klasse av enzymer som katalyserer spalting av bindinger i molekylet, etterfulgt av tilsetning av vann. Stoffer som tilhører denne gruppen - den viktigste fordøyelseskanal enzym.

a) esteraser - bryte ester bonds. Eksempel - lipaser som bryter ned fett.

b) glykosidaser. Biokjemi enzymer i denne serien ligger i ødeleggelsen av glykosidbindinger av polymerer (oligosakkarider og polysakkarider). Eksempler: amylase, sukrase, maltase.

c) peptidase - enzymer som katalyserer nedbrytningen av proteiner til aminosyrer. Peptidase-relaterte enzymer så som pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) amidaser - henge fast ved amidbindinger. Eksempler: .. Arginase, urease, glutaminase etc. Mange amidase enzymer finnes i ornitin syklus.

4. lyaser - enzymer for funksjoner som ligner på hydrolaser, men i spalting av bindinger i molekylene ikke forbrukes vann. Enzymer i denne klassen er alltid en del av ikke-proteindelen, for eksempel i form av vitaminene B1 og B6.

a) decarboxylase. Disse enzymer virker på C-C-binding. Eksempler er glutaminsyredekarboksylase eller pyruvatdekarboksylase.

b) hydratase og dehydratase - enzymer som katalyserer spaltingen av C-O-bindinger.

c) amidin--lyaser - ødelegge C-N-binding. Eksempel: argininsuktsinatliaza.

g) R-O-lyase. Slike enzymer er vanligvis spaltes en fosfat-gruppe fra et substrat materiale. EKSEMPEL: adenylyl cyclase.

Biochemistry av enzymer basert på deres struktur

Evnen til hvert enzym bestemmes av den enkelte, bare sin iboende struktur. Hvilket som helst enzym - er hovedsakelig protein, og dens struktur og graden av folding spille en avgjørende rolle i å bestemme dets funksjon.

Hver biokatalysator er kjennetegnet ved nærværet av det aktive sentrum, noe som i sin tur er oppdelt i flere forskjellige funksjonelle områder:

1) Katalytisk senter - en spesiell region av proteinet, hvori enzymet festing til substratet. Avhengig av konformasjonen av proteinmolekylet katalytiske sentrum kan ta en rekke forskjellige former, som skal tilsvare den substratet, så vel som en lås og nøkkel. En slik sammensatt struktur forklarer hvorfor enzymproteinet er i den tertiære eller kvartære tilstand.

2) Adsorpsjon senter - fungerer som en "holder". Her, først og fremst kommunikasjon foregår mellom enzym-molekylet og substratmolekylet. Men dermed den katalytiske reaksjon er den forbindelse som danner adsorpsjon sentrum, meget svak, og vendbar på dette stadiet.

3) allosterisk sentre kan være plassert i det aktive senter, og over hele flaten av enzymet. Deres funksjon - regulering av enzymet. Reguleringen skjer via molekyler inhibitorer og aktivatorer molekyler.

Aktivatoren proteiner som binder til enzym-molekylet og akselererer dets drift. Inhibitorer, tvert imot, hemme katalytisk aktivitet, og dette kan skje på to måter: enten molekylet binder til allosterisk senterområdet av det aktive sentrum av enzymet (kompetitiv inhibering) eller det er festet til en annen region av protein (ikke-konkurrerende hemming). Kompetitiv hemming er ansett som mer effektiv. Etter således lukkede rom for substratbinding til enzymet, og denne fremgangsmåten er bare mulig i tilfellet av praktisk talt fullstendig sammentreff av inhibitoren molekylet og danner et aktivt senter.

Enzym ofte ikke består av aminosyrer, men også av andre organiske og uorganiske stoffer. Følgelig isolert apoenzym - proteinholdig del koenzym - organisk rest og kofaktor - uorganisk del. Koenzym kan representeres ulgevodami, fett, nukleinsyrer, vitaminer. I sin tur, ko-faktor - er ofte et bæremetallioner. Enzymaktivitet bestemmes av dens struktur: Ytterligere substanser inkludert i sammensetningen, forandre katalytiske egenskaper. Forskjellige typer av enzymer - er et resultat av en kombinasjon av alle disse faktorene danner et kompleks.

Regulering av arbeidet av enzymer

Enzymer som den biologisk aktive substans er ikke alltid nødvendig for kroppen. Biokjemi av enzymer, er at de i tilfelle av overdreven katalyse skade levende celler. For å hindre skadelige virkninger på kroppen enzymer nødvendig å liksom regulere sitt arbeid.

T. Å. Enzymer er av proteinnatur, blir de lett ødelegges ved høye temperaturer. denaturering prosessen er reversibel, men det kan ha betydelig innvirkning på stoffet.

pH-verdien spiller også en viktig rolle i reguleringen. Maksimal enzymaktivitet oppnås vanligvis ved nøytral pH (7,0-7,2). Har også enzymer som fungerer bare under sure betingelser, eller bare i alkalisk. Således, i de cellulære lysosomer holdes lav pH-verdi, ved hvilken maksimal aktivitet av hydrolytiske enzymer. I tilfelle av utilsiktet kontakt med cytoplasma, der miljøet er nærmere nøytral, vil deres aktivitet avta. Slik beskyttelse fra "samopoedaniya" er basert på funksjonene i hydrolase.

Det er verdt å nevne om viktigheten av koenzym og kofaktor i sammensetningen av enzymer. Tilstedeværelsen av vitaminer eller metallioner i betydelig grad påvirker funksjonen av noen spesifikke enzymer.

Nomenclature of enzymer

Alle enzymer i kroppen er kalt etter deres tilhørighet til et hvilket som helst av de klasser, så vel som substratet med hvilken de reagerer. Noen ganger systematisk nomenklatur brukes ikke én, men to av underlaget i tittelen.

Eksempler på navn på noen enzymer:

1. Leverenzymer: laktat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Full systematisk navnet på enzymet: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

Bevarte og trivielle navn, som ikke overholder reglene i tolltariffen. Eksempler er fordøyelsesenzymer: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Prosessen med syntesen av enzymer

Funksjonene til enzymene bestemmes selv på genetisk nivå. Siden molekylet er i det store og -. Protein, og dens syntese er nøyaktig den samme som de prosesser av transkripsjon og translasjon.

Synteseenzymer skjer som følger. Til å begynne med DNA lese informasjon om det ønskede enzym for å danne mRNA. Messenger RNA koder for alle aminosyrer som er en del av enzymet. Regulering av enzymer kan også forekomme på DNA-nivå, hvis produktet av reaksjonen katalysert nok gentranskripsjon stopper og på den annen side, dersom det er et behov i produktet, aktiverer den en transkripsjonsprosessen.

Når mRNA ble utgitt i cytoplasma, den neste fasen - kringkasting. På ribosomer endoplasmatiske retikulum syntetisert primærkjede bestående av aminosyrer bundet med peptidbindinger. Imidlertid kan det proteinmolekyl i primærstrukturen ikke ennå utføre dets enzymatiske funksjon.

Enzymaktiviteten er avhengig av proteinstrukturer. Samme EPS protein oppstår forvridning, for derved å danne første sekundær og deretter tertiær struktur. Syntesen av noen enzymer er stoppet på dette trinn, men for å forbedre katalysatoraktiviteten er ofte nødvendig feste og kofaktor koenzym.

I visse områder av det endoplasmatiske retikulum kommer festet organiske komponenter av enzymet: sukkere, nukleinsyrer, fettsyrer og vitaminer. Noen enzymer kan ikke fungere uten tilstedeværelse av koenzym.

Kofaktoren spiller en avgjørende rolle i dannelsen av den kvaternære struktur av proteinet. Noen av funksjonene til enzymer er bare tilgjengelig når proteindomene organisasjonen. Derfor er det meget viktig for deres tilstedeværelse kvaternær struktur i hvilken et bindeledd mellom multiple proteinkuler er et metallion.

Flere former av enzymer

Det er situasjoner hvor det er nødvendig tilstedeværelse av flere enzymer som katalyserer samme reaksjon, men skiller seg fra hverandre i visse henseender. For eksempel kan enzymet jobbe på 20 grader, men ved 0 grader, vil han ikke være i stand til å utføre sine funksjoner. Hva du skal gjøre i en slik situasjon, den levende kroppen ved lave temperaturer?

Dette problemet er lett løses ved tilstedeværelsen av flere enzymer som katalyserer samme reaksjon, men i forskjellige arbeidsbetingelser. Det finnes to typer av multiple former av enzymer:

1. Isoenzymer. Slike proteiner blir kodet av forskjellige gener, de er sammensatt av forskjellige aminosyrer, men katalyserer samme reaksjon.
2. Sanne flere former. Disse proteinene blir transkribert fra det samme genet, men forekommer på ribosomer modifikasjons peptider. På utgangen produsert flere former av det samme enzymet.

Som et resultat er flere former av den første type er dannet på genetisk nivå, når den andre - på den post-translasjonelle.

Betydning enzymer

Bruk av enzymer i medisin kommer ned til utstedelse av nye medisiner, som en del av disse stoffene er allerede i riktige mengder. Forskere har ennå ikke funnet en måte å stimulere syntesen av mangler enzymer i kroppen, men er nå utbredt medikamenter som kan gjøre opp for varigheten av deres ulempe.

Forskjellige enzymer i en celle for å katalysere stort antall reaksjoner knyttet til opprettholdelse av livet. En av disse representantene enizmov nukleaser gruppe: endonuklease og eksonuklease. Deres arbeid er å opprettholde et konstant nivå av nukleinsyrer i en celle, fjerning av skadet DNA og RNA.

Ikke glem om fenomenet blodpropp. Som en effektiv grad av beskyttelse, er prosessen styres av et utall enzymer. Lederen for disse er trombin som omdanner inaktivt protein fibrinogen til fibrin aktiv. Dens gjenge skaper et slags nettverk som tilstopper fartøyet skade området, for derved å hindre overdreven blodtap.

Enzymer benyttes i Vinifikasjon brygging, produksjon av mange melkeprodukter. For alkohol fra glukose gjær kan imidlertid anvendes, for vellykket forekomsten av denne prosess og trekke nok av dem.

Interessante fakta om som du ikke visste

- Alt av kroppens enzymer har en stor masse - 5000 til 1.000.000 Da. Dette er på grunn av tilstedeværelsen av protein i molekylet. Til sammenligning, er molekylvekten av glukose - 180 Ja, og karbondioksyd - totalt 44 Ja.

- Hittil har åpnet mer enn 2000 enzymer som finnes i celler av forskjellige organismer. Men de fleste av disse stoffene er fortsatt ikke fullt ut forstått.

- Enzymaktivitet brukes for å skaffe effektive vaskepulveret. Her enzymer oppfylle samme rolle som i kroppen: de bryter ned organisk materiale, og denne egenskapen bidrar til å bekjempe flekker. Det anbefales å bruke et slikt vaskemiddel ved en temperatur som ikke er høyere enn 50 grader, ellers kan den gå til denaturering prosessen.

- Ifølge statistikk, 20% av mennesker over hele verden lider av mangel på noen av enzymer.

- Om egenskaper av enzymer som er kjent i lang tid, men bare i 1897, mennesker innsett at ikke gjær, og en ekstrakt fra deres celler kan anvendes for fermentering av sukker til alkohol.